Пептидно купловање је основа примарне структуре протеина. Карактеризација и стварање пептидних веза

Пептидна веза је јака веза између фрагмената две аминокиселине која је основа формирања линеарних протеинске структуре и пептиди. У таквим молекулима, свака аминокиселина (са изузетком терминалне) је комбинована са претходном и следећом.

У зависности од броја веза, пептидне везе могу да створе дипептиде (састоје се од две аминокиселине), трипептиди (од три), тетрапептиди, пентапептиди, итд. мол. тежине више од 10 хиљада.

Карактеристике пептидне везе

Пептидна веза је ковалентно хемијско једињење између првог угљениковог атома једне аминокиселине и атома азота другог, које је резултат интеракције алфа-карбоксилне групе (ЦООХ) са алфа-амино групом (НХ2). Када се то догоди, нуклеофилна супституција ОХ-хидроксила на амино групи, од које се издваја водоник. Као резултат, формира се једна ЦН веза и молекул воде.

Пошто су током реакције изгубљене неке компоненте (ОХ групе и атом водоника), пептидне јединице се више не зову аминокиселине, већ аминокиселински остаци. Због чињенице да потоњи садрже по 2 атома угљеника, у пептидном ланцу долази до измјене веза Ц-Ц и ЦН, које формирају пептидну основу. Са стране су аминокиселински радикали. Удаљеност између атома угљеника и азота варира од 0.132 до 0.127 нм, што указује на неодређену везу.

Пептидна веза је веома јак облик хемијске интеракције. Под стандардним биохемијским условима који одговарају ћелијском окружењу, не подлеже самоуништењу.

Пептидна веза протеина и пептида се карактерише својством копланарности, јер су сви атоми који су укључени у његово формирање (Ц, Н, О и Х) лоцирани у истој равни. Овај феномен се објашњава крутошћу (тј. Немогућношћу ротирања елемената око везе) која је резултат резонантне стабилизације. Унутар ланца аминокиселина између равни пептидних група су α-угљеников атом повезан са радикалима.

Типови конфигурације

У зависности од позиције алфа-угљеникових атома у односу на пептидну везу, ова последња може имати 2 конфигурације:

• "цис" (на једној страни);
• "транце" (са различитих страна).

Транс облик је отпорнији. Понекад се конфигурације карактеришу положајем радикала, који не мења суштину, јер су повезани са алфа-угљениковим атомима.

Феномен резонанце

Специфичност пептидне везе је да је 40% дуална и може бити у три облика:

• Кетол (0.132 нм) - ЦН-веза је стабилизована и потпуно једнострука.
• Прелазна или мезомерно - средња форма, има делимично неодређену.
• Енол (0.127 нм) - пептидна веза постаје потпуно двострука, а Ц - О једињење потпуно јединствено. У овом случају, кисеоник добија делимично негативан набој, а атом водоника - делимично позитиван.

Ова особина се назива резонантни ефекат и објашњава се делокализацијом ковалентне везе између атома угљеника и азота. У овом случају, хибридне сп ² орбитале формирају електронски облак који се шири на атом кисеоника.

Стварање пептидне везе

Формирање пептидне везе је типична реакција поликондензације, која је термодинамички неповољна. У природним условима, равнотежа се помера ка слободним аминокиселинама, стога је за синтезу потребан катализатор који активира или модификује карбоксилну групу за лакше одржавање хидроксила.

У живој ћелији настаје пептидна веза у центру за синтезу протеина, где специфични ензими који раде са енергијом макроергичних веза делују као катализатори.