Протеин: мономер, структура и функција

Протеини су органска једињења високе молекуларне тежине. Састоји се од аминокиселинских остатака. Они такође укључују и друге супстанце: сумпор, кисеоник, азот, водоник и угљеник. Неки протеини могу да формирају комплексе са молекулима, ако садрже цинк, бакар, гвожђе и фосфор. Протеини имају високу молекуларну тежину, па се називају макромолекулама. На пример, у албумину јаја - 36 хиљада, ау хемоглобину (крвни протеин) - 152 хиљаде, а миозин има молекуларну тежину од 500 хиљада. Упоредите: молекулска маса бензена је 78, а сирћетна киселина 60.

Структура

Врло често, нарочито међу школарцима, може се наићи на тврдњу да су протеински мономери нуклеотиди. Ово је заблуда. Протеини, или протеини, најраширенији и бројнији органски спојеви, су полимери који су различити и неопходни за функционисање тела. Од 50 до 80% суве масе ћелије пада на протеин. Мономери, односно њихов број и секвенца, разликују протеине један од другог.

Протеини су непериодични полимери, за њихово функционисање је важно присуство неколико супстанци. У општој формули, морају бити присутне карбоксилна група (-ЦООХ), амино група (-НХ2) и радикал, или Р-група (ово је преостали део молекула), карбоксилне и амино групе. Од чега се састоји протеин? Његови мономери су аминокиселине, и иако ћелије и ткива садрже више од стотину седамдесет врста аминокиселина, биолози укључују само двадесетак врста као мономере.

Постоји класификација аминокиселина према којој су подељене у две групе, у зависности од тога да ли их животиње и људи могу синтетизовати. Организам може самостално произвести замјенске аминокиселине, али се може добити незамјењив само извана - с храном, али биљке их све могу синтетизирати.

Класификација

Сами протеини су класификовани према њиховом саставу аминокиселина. Они могу бити потпуни ако садрже комплетан скуп аминокиселина и неисправан, ако недостају једна или више аминокиселина. Ако се протеин састоји само од амино киселина, то се назива једноставним. У случају када је присутна протетска група, која се назива и не-амино киселинска компонента, она се назива комплексна. Група која није аминокиселина може бити представљена као металопротеини, угљени хидрати (гликопротеини), липиди (липопротеини) и нуклеинске киселине (нуклеопротеини).

Елементарни део

Сами аминокиселине се састоје од три битна дела. Према томе, може се рећи да је протеински мономер радикал који разликује тип аминокиселина, као и непромењене карбоксилне и амино групе. По броју састојака карбоксилних и амино група, аминокиселине се деле на неутралне, базичне и киселе. Неутрали имају једну карбоксилну и једну амино групу. Основна формула садржи више од једне амино групе, ау киселим амино киселинама, напротив, постоји више од једне карбоксилне групе.

Аминокиселине - протеински мономери - су амфотерна једињења, јер, због присуства карбон-аминокиселина у раствору, могу деловати као базе и као киселине. У воденом раствору су представљени као јонски облици.

Пептидна веза

Полипептид - како знанственици називају протеин: његов мономер је везан за своју врсту с пептидним везама. Пептиди су продукт реакције кондензације амино киселине. Интеракција карбоксилних и амино група две аминокиселине карактерише формирање ковалентне везе азот-угљеник, која се назива пептид. Пептиди су класификовани према броју аминокиселинских остатака у свом саставу: дипептиди, трипептиди, тетрапептиди и тако даље. Са поновљеним понављањем формирања ковалентне везе азот-угљеник, формирају се полипептиди. Један крај пептида садржи слободну амино групу и назива се Н-терминус, други је слободна карбоксилна група и назива се Ц-крај, респективно.

Друга класификација

Као што је горе поменуто, протеински мономери се састоје од амино и карбоксилних група и радикала, који формирају јаке везе једна са другом. Могу бити присутне и друге супстанце, али својства читавог молекула зависе од Р-групе, а постоји и други тип класификације. Који Уобичајено је да мономерни протеин има различите радикале, према њиховом типу и све амино киселине се могу поделити на хетероцикличне, ароматичне и алифатске. Алифатски радикал може садржати функционалне групе које дају посебна својства. То су амино, карбоксил, тиол (-СХ), хидроксил (-ОХ), амид (-Ц0-НХ2) и гванидин групе.

Различити радикали

Мономер молекула протеина који садржи амино групу је аминокиселински пролин. Хетероциклични радикали садржани су у триптофану и хистидину. Ароматски радикал је присутан у фенилаланину и тирозину. Додатна хидроксилна група је у серину и треонину; карбоксил - у аспартину и глутаминска киселина. Друга амидна група у радикалу је у аспарагину и глутамину (не сме се мешати са киселинама). Додатна амино група је у лизину, а гванидин - у аргинину. Сумпор је присутан у цистеин и метионин радикалима.

Организација молекула протеина у простору

Сваки протеин има специфичне функције које зависе од просторне организације молекула. Поред тога, подршка протеина у облику ланца, тј. У проширеном облику, енергетски је неповољна за ћелију, дакле, као и ДНК молекули, полипептидни ланци су збијени, чиме се добија конформација - тродимензионална структура.

Просторна организација протеинских молекула има четири нивоа.

Пошто су мономери протеинских молекула амино киселине, примарна структура је представљена као полипептидни ланац који се састоји од аминокиселинских остатака који су повезани пептидном везом. Упркос својој очигледној једноставности, примарна структура одређује коју функцију протеин може да изврши. Мономер у ланцу мора бити на свом месту, замена чак једног од њих ће променити сврху целог молекула. На пример, ако се шести глутаминска киселина у хемоглобину замени валином, цео молекул ће престати да функционише, а транспорт кисеоника ће бити поремећен. Таква замена доводи до развоја људске анемије српастих ћелија.

Ако састав полипротеина садржи десет аминокиселинских остатака, тада ће бити много варијанти промене мономера - 1020, ако је свих 20 присутно, комбинације које се могу саставити ће бити још веће. Људско тело синтетише више од десет хиљада протеина, који се разликују не само у поређењу једни са другима, већ и са протеинима других живих организама.

Секундарну структуру карактерише уредно склапање ланца у спиралу, по изгледу налик на растегнуту опругу. Везе између протеинских мономера су водоник и јачају структуру. Ове везе се појављују између амино и карбоксилних група. Везе водоника су слабије од пептидних веза, али чине целу конфигурацију ригиднијом и стабилнијом због вишеструких понављања. За неке протеине, као што су фиброин (паучина, свила), кератин (нокти и коса) и колаген, не долази до даљег сабијања.

Трећи ниво

На следећем нивоу, полипептидни ланци су наслагани у глобуле које настају услед инсталације нових хемијских веза - дисулфида, јона, водоника. Такође важан фактор је инсталација хидрофобне интеракције између Р-група аминокиселинских остатака, наиме, хидрофилно-хидрофобне интеракције играју главну улогу у формирању терцијарне структуре протеинског молекула.

Када се убризгавају у водени раствор, хидрофобни радикали покушавају да побегну из воде груписањем унутар глобула, а хидрофилне Р-групе ступају у интеракцију са воденим диполима (хидратација), напротив, појављују се на површини. Неки протеини имају додатну стабилизацију терцијарне структуре због дисулфидних ковалентних веза које се јављају између два цистеинска остатка због присуства атома сумпора. Терцијарна структура се завршава збијањем протеинских ензима, антитела и одређених хормона.

Квартарна структура

Овај последњи степен збијања је присутан у комплексним протеинима, који садрже две или више глобула. Задржавање подјединица се дешава услед дејства јонске, хидрофобне и електростатичке интеракције. Могуће је и формирање дисулфидних веза. Квартарна структура има протеин хемоглобина, формиран од две алфа подјединице које садрже 141 аминокиселинске остатке, и бета подјединице, које укључују 146 остатака. Свака подјединица је такође повезана са молекулом хема који садржи гвожђе.

Својства протеина

Пошто је мономер молекула протеина аминокиселина, од њих, заједно са структуралном организацијом, зависе својства. Протеини показују и киселинска и базична својства, која су одређена Р-групама аминокиселина: ако у саставу има више базичних аминокиселина, онда су основне особине израженије. Својства пуфера протеина одређена је способношћу да се веже и ослободи протон (Х +). Хемоглобин, који се налази у црвеним крвним зрнцима, један је од најмоћнијих пуфера, осим што везује кисеоник, функционише као регулатор пХ нивоа крви.

Постоје растворљиви протеини, као што је фибриноген, и нерастворљиви, који обављају механичке функције (на пример, колаген, кератин, фиброин). Ензими су хемијски активни протеини и, за разлику од њих, постоје инертни полипептиди. Такође разликовати протеине који су отпорни или нестабилни на ефекте спољашњих услова.

Денатурација

Вањски фактори као што су ултраљубичасто зрачење, соли тешких метала и сами метали, дехидрација, зрачење, загријавање и промјене пХ, могу довести до дјеломичног или потпуног уништења структурне организације протеина. Губитак тродимензионалне структуре назива се денатурација. Његов узрок је разбијање веза које су дале стабилност структури молекула. Прво се уништавају слабе везе, а онда, у случају још тежих услова, чак и јаки растурају, због тога квартарна структура прво пропада, а тек након тога - терцијарна и секундарна.

Када се просторна конфигурација промени, протеин такође мења своја својства, због чега више не може обављати свој инхерентни биолошки задатак. Ако денатурација није уништила базу, примарну структуру, онда је она реверзибилна, а протеин ће моћи да спроведе процедуру само-обнове - ренатурације. У другим случајевима, денатурација је неповратна.

Заштита и метаболизам

Без учешћа протеина у организму не долази до једног процеса. Њихова конструкциона функција је да учествују у формирању екстрацелуларних и ћелијских структура, присутни су у саставу ћелијских мембрана, косе, ноктију и тетива. Они такође обављају транспортну функцију: хемоглобин преноси кисеоник и угљен диоксид, а протеини ћелијске мембране активно и селективно спроводе пренос неопходних супстанци уи из ћелије у спољашње окружење.

Неки хормони имају протеинску природу и укључени су у регулацију метаболизам. На пример, инсулин регулише глукозу у крви и истовремено промовише формирање гликогена и оптимизује синтезу масти из угљених хидрата.

Протецтиве протеинска функција састоји се у формирању антитела у случају да је тело нападнуто страним протеинима и микроорганизмима. Антитијела су у стању да их пронађу и неутралишу. Када се ране и одсече од фибриногена, формира се фибрин који помаже да се заустави крварење.

Отхер феатурес

Без протеина, кретање је немогуће: миозин и актин су контрактилни протеини, због чега мишићи раде код животиња.

Протеини садрже и сигнализациону функцију. Ин ћелијске мембране садржи протеине који могу да промене своју терцијарну структуру у зависности од спољашњег окружења. То је основа за пријем и преношење у ћелију сигнала из спољашњег окружења.

Ни људи ни животиње не могу да складиште протеине (изузетак је казеинско млеко и јаја албумина), али протеини доприносе акумулацији одређених супстанци у телу. На пример, током распада хемоглобина, гвожђе не напушта тело, већ формира комплекс са феритином. Распад једног грама протеина даје телу и 17,6 кЈ енергије, то је њихова енергетска функција. Међутим, по правилу организам „покушава“ не трошити тако важан материјал за то, а на почетку се масноће и угљени хидрати распадају.

Једна од најважнијих функција је каталитичка. Обезбеђују га ензими који могу да убрзају биохемијске реакције у ћелијама.