Шта је денатурација протеина

Денатурација протеина је процес који је повезан са кршењем секундарних, терцијарних, квартарних структура молекула под утицајем различитих фактора.

Процесс феатурес

То је праћено одвијањем полипептидне везе, која је у раствору првобитно представљена као неуредан завој.

Процес денатурације протеина праћен је губитком хидратацијске љуске, таложењем протеина у седимент, губитком природних својстава.

Међу главним факторима који провоцирају процес денатурације, бирамо физичке параметре: притисак, температуру, механичко деловање, јонизујуће и ултразвучно зрачење.

Денатурација протеина одвија се под утицајем органских растварача, минералних киселина, алкалија, соли тешких метала, алкалоида.

Виевс

У биологији постоје две опције за денатурацију:

• Реверзибилна денатурација протеина (ренатурација) укључује процес у којем се денатурирани протеин враћа у своју првобитну структуру након елиминације свих денатурирајућих супстанци. У овом случају, биолошка активност се у потпуности враћа.
• Неповратна денатурација подразумијева потпуно уништење молекула, чак и након уклањања денатурирајућих реагенса из отопине, физиолошка активност се не враћа.

Карактеристике денатурираних протеина

Након што је дошло до денатурације протеина, она добија одређена својства:

1. У поређењу са природним молекулом протеина, број функционалних или реактивних група у молекулу се повећава.
2. Растворљивост и процес таложења протеина се смањују, што је олакшано губитком воденог слоја. Развија се структура, појављују се хидрофобни радикали, посматра се неутрализација набоја поларних фрагмената.
3. Конфигурација молекула протеина се мења.
4. Губитак биолошке активности, узрок томе ће бити кршење нативне структуре.

Последице

Након денатурације, долази до преласка нативне компактне структуре у лабаво распрострањени облик, чиме се поједностављује продирање ензима потребних за уништавање пептидних веза.

Конформација протеинских молекула одређена је појавом довољног броја веза између различитих делова одређеног полипептидног ланца.

Протеини који се састоје од довољног броја атома који су у континуираном хаотичном покрету доприносе одређеним померањима делова полипептидног ланца, што доводи до нарушавања укупне структуре протеина, смањења његових физиолошких функција.

Протеини имају конформациону лабилност, односно предиспозицију за мање промене у конформацији, која је резултат ломљења неких и формирања других веза.

Денатурација протеина доводи до промена у њеним хемијским својствима, способности интеракције са другим супстанцама. Постоји промена у просторној структури и месту које је у директном контакту са другим молекулом, и целом конформацијом у целини. Посматране конформационе промене су важне за функционисање протеина у живој ћелији.

Механизам уништења

Процес денатурације протеина подразумева уништавање хемијских веза (водоник, дисулфид, електростатика) које стабилизују највиши ниво организације молекула протеина. Као резултат, просторне промене протеинска структура. У многим ситуацијама нема уништења његове примарне структуре. Ово омогућава, након одмотавања полипептидног ланца, спонтано увијање протеина, стварајући "случајни сплет". У таквој ситуацији долази до преласка у поремећено стање, које има значајне разлике у односу на природну конформацију.

Закључак

Температура денатурације протеина прелази 56 степени Целзијуса. Типични знаци иреверзибилне денатурације молекула протеина сматрају се смањењем растворљивости и хидрофилности молекула, повећањем оптичке активности, смањењем трајности раствора протеина, повећањем вискозности.

Денатурација узрокује агрегацију честица, они се могу таложити. Ако денатурирајући агенс делује на протеин у кратком временском периоду, вероватноћа рестаурације природне структуре протеина је висока. Ови процеси се широко користе у преради хране, конзервирању, изради обуће, одеће, сушењу воћа и поврћа. Денатурација се користи у ветеринарској медицини, медицини, клиници, фармацији, када се обављају биохемијске студије везане за таложење протеина у биолошком материјалу. Даље, идентификација се врши у тестном раствору не-протеинских и нискомолекуларних инстанци, због чега је могуће утврдити квантитативни садржај супстанци. Тренутно трага за начинима заштите протеинских молекула од уништења.