Секундарна структура протеина и његова просторна организација. Формирање секундарне структуре протеина.

У телу је улога протеина изузетно велика. Истовремено, такво име се може носити тек након што стекне претходно успостављену структуру. До ове тачке, то је полипептид, само аминокиселински ланац који не може да извршава своје инхерентне функције. Генерално, просторна структура протеина (примарна, секундарна, терцијарна и домена) је њихова тродимензионална структура. И најважније за тело секундарне, терцијарне и доменске структуре.

Предуслови за проучавање структуре протеина

Међу методама проучавања структуре хемикалија, посебну улогу игра рендгенска кристалографија. Кроз њега се могу добити информације о секвенци атома у молекуларним једињењима и њиховој просторној организацији. Једноставно речено, рендгенска слика може бити направљена за појединачни молекул, који је постао могућ у тридесетим годинама 20. века.

Тада су истраживачи открили да многи протеини не само да имају линеарну структуру, већ се могу распоредити иу спирале, куглице и домене. Као резултат спровођења маса научних експеримената, испоставило се да је секундарна структура протеина коначни облик за структурне протеине и интермедијер за ензиме и имуноглобулине. То значи да супстанце које на крају имају терцијарну или квартарну структуру, у фази њиховог "сазревања", морају проћи и фазу формирања спирале, карактеристичну за секундарну структуру.

Формирање секундарне структуре протеина

Чим се синтеза полипептида на рибозомима заврши у грубој мрежи ћелијске ендоплазме, секундарна протеинска структура. Сам полипептид је дуги молекул, који заузима пуно простора и незгодан је за транспорт и извршавање инхерентних функција. Због тога, да би се смањила њена величина и дала јој посебна својства, развија се секундарна структура. Ово се дешава кроз формирање алфа-хеликса и бета-слојева. На овај начин добија се протеин секундарне структуре, који ће се у будућности претворити у терцијарни и квартарни, или ће се користити у овом облику.

Секундарна организација

Као што су бројне студије показале, секундарна структура протеина је или алфа хеликс, или бета слој, или измена секција са овим елементима. Штавише, секундарна структура је начин за увијање и спирално формирање протеинских молекула. Ово је хаотични процес који настаје услед водикових веза које се јављају између поларних региона аминокиселинских остатака у полипептиду.

Алфа хелик секундарна структура

Пошто су само Л-амино киселине укључене у биосинтезу полипептида, формирање секундарне структуре протеина почиње обртањем у смеру казаљке на сату (десно). За сваки спирални завој постоји стриктно 3.6 аминокиселинских остатака, а растојање дуж спиралне оси је 0.54 нм. Ово су уобичајена својства за секундарну структуру протеина, који не зависе од типа амино киселина укључених у синтезу.

Утврђено је да није комплетан полипептидни ланац потпуно спирализован. Његова структура садржи линеарне секције. Посебно, молекул протеина пепсина се спирализује само за 30%, лизозим за 42%, а хемоглобин за 75%. То значи да секундарна структура протеина није стриктно спирална, већ комбинација њених делова са линеарним или слојевитим.

Секундарна структура бета слоја

Други тип структурне организације супстанце је бета слој, који се састоји од два или више ланаца полипептида који су повезани водоничном везом. Ово последње се јавља између група слободног ЦО НХ2. Дакле, структурни (мишићни) протеини су углавном спојени.

Структура протеина овог типа је следећа: један ланац полипептида са ознаком крајњих делова А-Б је паралелан са другим. Једино упозорење је да се други молекул налази антипаралелно и означен је као БА. Тако се формира бета-слој, који може да се састоји од било ког броја полипептидних ланаца, повезаних вишеструким водоничним везама.

Водонична веза

Секундарна структура протеина је веза заснована на вишеструким поларним интеракцијама атома са различитим факторима електронегативности. 4 елементи имају највећу способност да формирају такву везу: флуор, кисеоник, азот и водоник. У протеинима постоји све осим флуорида. Због тога се може формирати и формирати водонична веза која даје могућност повезивања полипептидних ланаца у бета слојевима и алфа хеликсу.

Најлакши начин да се објасни настанак водикове везе је примјер воде, која је дипол. Кисеоник носи јак негативни набој, а због високе поларизације О-Х везе, водоник се сматра позитивним. У овом стању, молекули су присутни у неком окружењу. И многи од њих додирују и сударају се. Тада кисеоник из првог молекула воде привлачи водоник из другог. И тако на ланцу.

Слични процеси се дешавају у протеинима: електронегативна пептидна веза кисеоника привлачи водоник из било ког дела другог аминокиселинског остатка, формирајући водоничну везу. Ово је слаба поларна коњугација, за разбијање је потребно потрошити око 6,3 кЈ енергије.

За поређење, најслабији ковалентна веза Протеин захтева 84 кЈ енергије да би га сломио. Најјача ковалентна веза ће захтевати 8400 кЈ. Међутим, количина водикових веза у молекулу протеина је толико велика да њихова укупна енергија дозвољава молекулу да егзистира у агресивним условима и задржи своју просторну структуру. Због тога постоје протеини. Структура протеина овог типа обезбеђује снагу која је неопходна за функционисање мишића, костију и лигамената. Велика је важност секундарне структуре протеина за тело.